Strutture del nucleo e dei bastoncini di una luce cianobatterica termofila

Nature Communications volume 13, numero articolo: 3389 (2022) Citare questo articolo

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I cianobatteri, i glaucofiti e i rodofiti utilizzano ficobilisomi giganti che raccolgono la luce (PBS) per catturare l'energia solare e convogliarla ai centri di reazione fotosintetica. I PBS sono compositivamente e strutturalmente diversi ed estremamente complessi, il che rappresenta una sfida per una comprensione completa della loro funzione. Ad oggi, sono state descritte tre architetture dettagliate di PBS mediante microscopia crioelettronica (crio-EM): un tipo emiellissoidale, un tipo a blocchi di rodofiti e un tipo emidiscoidale cianobatterico. Qui, riportiamo le strutture crio-EM di un nucleo pentacilindrico di alloficocianina e un'asta contenente ficocianina di un PBS emiscoidale cianobatterico termofilo. Le strutture definiscono la disposizione spaziale delle subunità proteiche e dei cromofori, cruciali per decifrare il meccanismo di trasferimento dell'energia. Rivelano come si forma il nucleo pentacilindrico, identificano le interazioni chiave tra le proteine ​​​​linker e i cromofori bilinici e indicano percorsi per il trasferimento di energia unidirezionale.

I cianobatteri, i glaucofiti e i rodofiti utilizzano un grande complesso idrosolubile che raccoglie la luce chiamato ficobilisoma (PBS) per l'assorbimento dell'energia solare e il trasferimento di energia alle proteine ​​della membrana fotosintetica (fotosistema I e fotosistema II; PSI e PSII)1. I PBS assorbono principalmente la luce visibile a 490-650 nm, che PSI e PSII hanno difficoltà ad assorbire (come eccezione, i cianobatteri contenenti clorofilla ospitano PBS che assorbono la luce del vicino infrarosso2,3) (Figura 1 supplementare). Il PBS è composto da ficobiliproteine ​​(PBP) come ficoeritrina, ficoeritrocianina, ficocianina (PC) e alloficocianina (APC). Le unità di assemblaggio delle PBP sono subunità α e β che hanno pieghe globiniche e ospitano diversi cromofori tetrapirrolici lineari come ficoeritrobilina, ficourobilina, ficoviolobilina e ficocianobilina (PCB)4. Gli oligomeri di queste subunità α e β interagiscono con le proteine ​​​​linker non cromoforilate per formare bastoncini PC nell'intero complesso PBS. Sono stati segnalati cinque tipi di morfologia strutturale PBS: emidiscoidale5,6,7, emiellissoidale8, tipo a blocco9, tipo a bastoncino10,11,12,13 e tipo a fascio14. I PBS emidiscoidali hanno nuclei bicilindrici15,16, tricilindrici5 o pentacilindrici3,17. La composizione delle PBP rispetto al numero di bastoncini, la struttura complessiva delle PBS e la loro associazione con PSI e PSII sono regolate dalla disponibilità di luce e sostanze nutritive11,18. Recentemente, le strutture tridimensionali (3D) di tre tipi di PBS sono state analizzate mediante microscopia crioelettronica (crio-EM)19,20,21,22 e sono stati rivelati dettagli dei loro nuclei tricilindrici e pentacilindrici e dei percorsi di trasferimento di energia. Poiché i PBS sono compositivamente e strutturalmente diversi ed estremamente complessi, le analisi strutturali e funzionali dei PBS in diverse specie sono essenziali per la comprensione completa dei loro meccanismi di funzionamento. Inoltre, queste strutture forniscono una base per comprendere diversi PBS cianobatterici e possono essere utilizzate per promuovere l'uso efficiente dell'energia solare23,24,25.

Qui, riportiamo le strutture del nucleo pentacilindrico APC e dell'asta PC del cianobatterio termofilo Thermosynechococcus vulcanus alle risoluzioni di 3,7 Å e 4,2 Å, rispettivamente. Sebbene le loro strutture complessive fossero estremamente simili alla struttura PBS di Anabaena sp. PCC 7120 (di seguito Nostoc 7120) riportato dal rif. 22, abbiamo osservato le differenze nelle loro strutture interne. Le strutture hanno rivelato differenze nel PBS emidiscoidale di diverse specie e forniscono un possibile meccanismo per il trasferimento di energia di eccitazione unidirezionale.

Il PBS di T. vulcanus NIES-2134 (di seguito denominato T. vulcanus) ha una struttura emidiscoidale con un nucleo APC pentacilindrico e sei aste PC, con un peso molecolare totale di ~ 6 MDa22,26 (Figura 2 supplementare). Il nucleo e i bastoncelli comprendono subunità α- (CpcA, ApcA, ApcD e ApcE) e β- (CpcB, ApcB e ApcF) e la loro unità costituente di base è un monomero αβ27. I PCB sono legati covalentemente ai residui conservati di cisteina nelle subunità α e β tramite legami tioeteri28. Si ritiene che le proteine ​​linker nel PBS contribuiscano non solo alla stabilità strutturale del PBS ma anche alla regolazione del livello energetico dei cromofori29. Le proteine ​​​​linker di T. vulcanus sono classificate come linker a bastoncino (LR; CpcC); collegamento asta-terminale (LRT; CpcD); collegamenti rod-core (LRC; CpcG1, CpcG2 e CpcG4); linker nucleo-membrana (LCM; ApcE), che si legano ai trimeri APC dei cilindri centrali PBS; o core linker (LC; ApcC), che si legano al core PBS. Quando il PBS assorbe la luce, l'energia di eccitazione viene rapidamente trasferita (nell'ordine dei picosecondi) ai cromofori in subunità sulla superficie della membrana chiamate emettitori terminali (ApcE [LCM] e ApcD) e quindi eventualmente a PSII e PSI30. Sono state segnalate diverse strutture cristalline a raggi X di PC e APC di T. vulcanus, che hanno fornito punti di partenza per discussioni riguardanti possibili configurazioni strutturali complessive e meccanismi di trasferimento di energia interna nei PBS31,32,33,34,35,36, 37.